Enzimas

Enzimas gy pixieitzel Y/O•R6pR 15, 2011 9 pagos 3. Planteamiento del problema: ¿Qué son las enzimas? ¿Cuál es la función principal? 4. Marco teórico Las enzlmas son una clase especial de proteínas, aceleran la velocidad de las reacciones químicas que ocurren en una célula. Se las conoce como «catalizadores biológicos». Las enzimas ayudan en procesos como la digestión de los alimentos, el metabolismo, la coagulación de la sangre y la contracción muscular. El modo de acción es específico ya que cada tipo de enzima actúa sobre un tipo particular de reacción y sobre un ustrato espec[fico.

Las enzimas son moléculas de roteínas ue tienen la capacidad de facilitar y acelerar org en los tejidos vivos, d in activación i’ propia de reacci A diferencia de los ca en condiciones muy que tienen lugar la «energía de enzimas actúan or debajo de los 700C, a un PH alrededor de 7 y a una presión de una atmosfera. Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monomero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2. 00 presentes en la sin tasa de ácidos grasos. Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su

Lo sentimos, pero las muestras de ensayos completos están disponibles solo para usuarios registrados

Elija un plan de membresía
estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. COMPLEJO ENSIMA SUSTRATO Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de m magnitud el ajuste de un equilibrio de reacción químico, que en un proceso sin ellas podrían tardar una eternidad.

Estas proteínas son las denominadas enzimas. Las enzlmas dirigen las transformaciones uímicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe encajar en el lugar de unión de la enzima.

Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato. Los lugares de unlón acostumbran a estar en unas hendlduras de a superficie de la enzima, formando como un bolsillo en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos estero isómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan estero especificidad.

La estero especificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formaclón y degradaclón de productos, que se realizan de forma simultánea. La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto. DEFICIE temporal, por tanto cuando la reacción enzimatica finaliza se separan la enzima y el producto.

DEFICIENCIA ENZIMÁTICA La deficiencia de la lactasa, una enzima que metaboliza la leche, es poco frecuente, aunque es una causa importante de diarrea, obre todo en los niños criados con leche de vaca. Algunos grupos étnicos en cuya dieta escasea la leche, como el chino, presentan muy poca lactasa, y tomar leche o productos lácteos les produce diarrea. Ciertos trastornos intestinales, como la gastroenteritis, reducen temporalmente la lactasa, y durante varios meses beber leche puede provocar diarrea, así que lo mejor es no tomarla hasta recuperar la cantidad normal de enzimas.

El alcohol también causa problemas a determinadas personas. El organismo lo metaboliza gracias a unas enzimas, entre las que figura la aldehído-deshidrogenasa. Un 40 % de la población japonesa posee cantidades muy bajas de esta enzima y es, por lo tanto, muy vulnerable a los efectos del alcohol. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS Las enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacclón sn ser consumidas en el proceso.

Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversion de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguineas y la liber sangu(neas y la liberación de energ(a química para mover los músculos.

La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una llave y su Acerradura La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula el sustrato para experimentar la transformación catalítica. La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancla sobre la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada.

INHIBIDORES ENZIMATICO Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica. La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima Wu obstaculizar que la enzima catalice u reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos. Enzima: Las células vivas obtienen la energía y los componentes necesanos para su super mbos. necesarios para su supervivencia de un gran número de reacclones qu(rmcas que transcurres de forma constante y ordenara, y en condiciones relativamente constantes (pH=7, T=370C).

En estas condiciones suaves, muchas de ellas no transcurrirían a una velocidad apreciable, para acelerar la velocidad de estos procesos metabólicos, las células poseen catalizadores específicos denominados enzimas. Dichas enzimas son de naturaleza proteica y se caracterizan por poseer una elevada eficacia catal(tica, además de que pueden recuperar su estado inicial, como todo catalizador, después de cada ciclo atalltlco. Catálisis Enzimática: Como cualquier catalizador, las enzimas aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación (diferencia entre la energía libre del estado de transición y la del sustrato).

El sustrato tras su unión a la enzima, puede evolucionar hasta el producto por un camino energético más favorable. Las enzimas no modifican la naturaleza del producto final de la reacción Cinética Enzimática: Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de reacclón: el complejo enzima-sustrato evolucionará a producto y enzima libre, tanto más rápidamente uanto mayor sea la capacidad catalítica de la enzima. Muy a menuda la velocidad da reacción varía de forma hiperbólica en función de la concentración de sustrato.

Inhibición enzimática Se denominan inhibidores o activadores aquellas moléculas capaces de unirse específicamente a una enzima, disminuyendo o aumentando su actividad, respectivamente. El estudio de estas moléculas tiene un gran in moléculas tiene un gran interés básico y aplicado. En todos los organismos, la activación o inhibición de algunas enzimas claves en las distintas rutas metabólicas contribuyen a su regulación. Además, la actividad de numerosos fármacos, como muchos antibióticos, se basa en su capacidad de inhibir algunas enzimas.

Atendiendo al modo de unión a la enzima, los inhibidores se clasifican en dos grupos: irreversibles (se unen a la enzima covalentemente y la inhiben permanentemente) o reversibles (se unen a la enzima mediante enlaces no covalentes), que pueden ser: competitivos, no competitivos o a competitivos Enzimas aisladas La información más segura acerca de las propiedades catalíticas y reguladoras de las enzimas, solo puede obtenerse tras su purificación. Normalmente, el primer paso es la omogenización del tejido, seguida de otros procedimientos dirigidos a la separación de las proteínas presentes.

Se consigue una purificación preliminar precipitando con determinadas concentraciones de sal o con disolventes orgánicos, y se completa con procedimientos cromatográficos más selectivos. A pesar de los datos que se obtienen con las enzimas purificadas, siempre quedan dudas sobre su validez en la célula Intacta, donde las condiciones pueden ser muy diferentes, por esta razón se ha optado en un gran número de estudios con enzimas, trabajar con éstas sin purificar

Las enzimas como elemento de diagnóstico La diferencia de las actividades enzimáticas entre personas normales y pacientes constituye un valioso medio de diagnóstico en un gran número de situaciones. a. Procedencia de pacientes constituye un valioso medio de diagnóstico en un gran número de situaciones. a. Procedencia de la enzima Dependerá del estado en que se sospeche que está y de la localización habitual de la enzima. s líquidos corporales, como sangre o plasma, linfa, líquido cerebroespinal, amniótico u orina, son relativamente fáciles de muestrear, al igual que las heces, in embargo en casos particulares se hace necesario medir la actividad de la enzima en un tejido (normalmente, mediante biopsia con aguja Las enzimas son biocatalizadores, de naturaleza proteica en su mayoría, de las reacciones químicas que realizan en las células. La mayoría de las reacciones químicas de las células ocurrir(an muy lentamente si no fuera por la catálisis enzimática.

El alimento constituye un complejo sistema, en el cual las enzimas están en constante acción para mantenerlo en equilibrio. En la industria alimentaria es importante conocer el mecanismo e acción de las enzimas, para asf poder aprovechar los efectos beneficiosos e inhibir los perjudiciales. La actividad enzimática puede ser útil como indicador del estado y conservación de un alimento. Un manejo adecuado favorece la transformación y conservación de alimentos. Depende de factores como temperatura, pH, etc.

El color café que se forma cuando se exponen al aire las superficies cortadas o maltratadas de frutas, verduras y mariscos, se conoce como pardeamiento enzimático porque las reacciones in[ciales que intervienen en este fenómeno están catalizadas por enzimas. La enzima que inicia el pardeamiento tiene varios nombres comunes, entre otros: fenolasa, fenoloxidasa, tirosinasa, polifenolo tiene varios nombres comunes, entre otros: fenolasa, fenoloxidasa, tirosinasa, polifenoloxidasa y catecolasa. Estas oxidasas se encuentran presentes tanto en plantas como en anmales.

Los compuestos de la reacción no son tóxicos, pero la preocupación es el aspecto del color y presentación del producto. Por eso es importante controlarla y para esto existen diversos métodos para inhibirla Tipo de enzimas Actividad Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las iomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas Catalizan la unión de moléculas. Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces. Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico. Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una ustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

INVESTIGACIÓN POR EL PROPÓSITO. 5. 0bjetivos ¿Qué se va a investigar? ¿Cómo se realizara la investigación? Identificar la importancia de la función que desempeñan las enzimas como catalizadores biológicos. Definir qué es una enzima y cómo éstas actúan en reacciones dentro de la célula. Comprobar la acción d ura sobre las actividades las actividades de las enzimas. Poner en manifiesto la presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales. 5. Hipótesis

Las muestras de tejido vivo contienen una enzima que al entrar en contacto con el H202 producen una reacción que da como resultado oxigeno y agua Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en su actividad. Describir el centro activo y resaltar su importancia en relación con la especificidad enzimática. Reconocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de enzima y de la concentración de sustrato. Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo enzima•sustrato en el mecanismo de acción enzimático.

Comprender cómo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad enzimática. Definir la inhibición reversible y la irreversible 7. Plan de investigación Tipos de investigación: a) Bibliográfica. Instrumentos de investigación: a) b) Computadoras. b) c) Internet. 8. bibliografía consultada por los alumnos: Consultado el 8 de nowembre de 2011, de http://es. scribd. com/doc/37527896/Marco-Teorico Consultado el 8 de noviembre de 2011 , de httpwes. scribd. com/doc/23676360/-PRACTICA-enarnatica Consultado el 8 de noviem de http://•v’. n. n. ‘w . iuntadeandalucia. es/averr dalus/Materiales/BioGeo