cinetica_enzimatica

cinetica enzimatica gyStcIIa-Catcna I Ocopa,nR 10, 20 IE 5 pagcs Enzimas Catalizadores biológicos que controlan reacciones bioquímicas Las enzimas son proteínas, con pocas excepciones, algunas tienen estructura de acidos nucleicos (ribozimas).

Se clasifican según la reacción que catalizan Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación nativa Sus MW tienen valores de 12 x 103 hasta 106 Se encuentran en concentraciones 10-10 a 10-8 M Para su actividad pueden requerir: cofactores • iones inorgánicos: Cu2+ Fe2* o Fe3+ : Metaloenzimas •coenzimas (complej derivado de ciertas vitaminas: un ??Grupo prostéticos ( La actividad enzimáti ors to View nut*ge de I lico : coenzima A) AD, FAD lente a la enzima) peratura • Enzima completa=Holoenzima • Holoenzima= Apoenzima (Parte proteica) + Cofactor • Existen catalizadores orgánicos (enzimas) y catalizadores inorgánicos (Iones) • No forman parte de la reacción química porque no se consumen durante la misma, o sea, se recuperan inalteradas la final de la reacciona • No alteran la constante de equilibrio (Keq) • Disminuyen la energia de activación de la reacción. (Cantidad de energia en calorias necesaria para que todas las moléculas de n mol a una temperatura dada alcancen el estado de transición). ?? Son termolábiles, específicas y regulables

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(Diferencia con los inorgánicos) • Las enzimas poseen un sitio activo, que es el sitio de reconocimiento del sustrato. • La enzima se asocia con el sustrato y forma un complejo enzima-sustrato por: puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls. Nunca la unión es covalente.. • Los zimógenos son la enzima inactiva que luego se puede activar por ejemplo por proteolisis. • La regulación enzimática puede ser alostérica, covalente o genética. ?? Los catalizadores inorgánicos no sufren regulación. Actividad enzimática y variación del pH Enzima pH óptimo pepsina 1. 5 Tripsina 7. 7 Catalasa 7. 6 Arginasa 9. RI_IFS CAPACIDAD DE REGULACIÓN Por concentración de sustrato Por concentración de enzima Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima) por regulación alostérica ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN – Interacción estereoespecífica con el sustrato No hay productos colaterales ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCION INTERACCIÓN ESTEREO ESPECíFICA CON SU SUSTRATO Los sustratos nteraccionan con la enzima (sitio activo) Análisis cinético generalidades 31_1fS E disponible y producir la mitad de la Vmax cuando [S] KM VO Cl EO n CIVMAX cuando [S] <<< KM von KM Ecuación de Michaelis-Menten Mecanismo de Michaelis-Menten Ecuación de Lineweaver-gurk VO VMAX S VMAX El modelo de Michaelis-Menten • Cun,'a hiperbólica • Cinética de saturación • Cinética de Michaells-Menten • [S] - KM C V = vmaxn • [S] KM V = Vmax 406 S igual a la mitad de la máxima (Vmax) • Indica la afinidad de un enzima por un sustrato determinado • permite comparar la afinidad de un enzima por distintos sustratos y la finidad de varios enzimas por el mismo sustrato • Se puede determinar con facilidad en el laboratorio •La velocidad de reacción es muy sensible a cambios en [S] en la zona de Km Inhibidor Irreversible Inhlbición permanente • Unión irreversible por medio de enlaces covalentes. • Modificaciones químicas de los gps. catalíticos. • Modificada la enzima, está siempre inhibida. Para distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es permanente. Inhibición competitiva Inhiblción no competitiva: No se revierte con exceso de sustrato SÜFS Inhibición no competitiva