CINÉTICA ENZIMÁTICA

país Vasco, 2015) Al seguir la velocidad del sustrato) en funci avance de la reacción A medida que la reac CINÉTICA ENZIMÁTICA By dcgf eeapanR 02, 2016 2 pages La cinetica enzimatica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima.

La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc. , y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos. (Universidad del p OF2 del ti o (o de desaparición e la llamada curva de tica de la reacción. idad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción.

Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (vO). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la

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curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de vo se realiza antes de que se c consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas curre.

De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad. (Universidad Pablo D Olavide Sevilla, 201 5) Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos vo frente a [S]O obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]O es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden.

A altas [S]O, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]O. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax). BIBLIOGRAFÍA Universidad del país Vasco. (10 de Noviembre de 2015). CURSO DE BIOMOLÉCULAS. Obtenido de CINETICA ENZIMÁTICA: http://www. ehu. eus/biomoIeculas/enzimas/enz3. htm Universidad Pablo D Olavide Sevilla. (1 1 de Noviembre de 2015). Departamento bioquímica. Obtenido de CINÉTICA ENZIMÁTICA: https://www. upo. es/depa/webdex/quimfis/miembros/Web_Sofia ‘GRIJPosnema%207. pdf