Ciclo De Krebs

Ciclo De Krebs gy nicolebelieber I t)capar. R 13, 2016 8 pagcs Universidad Técnica de Manabí Portoviejo Nombre: Mora Mera Josselyn Nicole Fecha: 20/01/2016 Asignatura: Química General Paralelo: Q El ciclo de Krebs (conocido también como ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo del ácido cítrico) es un ciclo metabólico de importancia fundamental en todas las células que utilizan oxígeno durante el proceso de respiración celular.

En estos organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es el anillo de conjunción de las rutas metabólicas responsables de la degradación y desasimilación e los carbohidratos, las rasas las roteínas en anhídrido carbónico y agua, co El ciclo de Krebs es u participa tanto en pr ciclo proporciona mu algunos aminoácidos, org rut sos qumica. álica, ya que anabólicos. Este producción de toglutarato y el oxalacetato, así como otras moléculas fundamentales para la célula.

El ciclo toma su nombre en honor del científico anglo-alemán Hans Adolf Krebs, que propuso en 1937 los elementos clave de la ruta metabólica. Por este descubrimiento recibió en 1953 el Premio Nobel de Medicina. Reacciones del ciclo de Krebs El ciclo de Krebs tiene lugar en la matriz mitocondrial en la célula ucariota El acetil-CoA (Acetil Coenzima A) es el principal precursor

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del ciclo. El ácido cítrico (6 carbonos) o citrato se obtiene en cada ciclo por condensación de un Swlpe to vlew nexr page acetil-CoA (2 carbonos) con una molécula de oxaloacetato (4 carbonos).

El citrato produce en cada ciclo una molécula de oxaloacetato y dos C02, por lo que el balance neto del ciclo es: Acetil-coA +3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H20 – COA-SH+ 3 (NADH + H+) 4 FADH2 + GTP + 2 C02 Los dos carbonos del Acetil-CoA son oxidados a C02, y la energía que estaba acumulada es liberada en forma de energía química: GTP y poder reductor (electrones de alto potencial): NADH y FADH2. NADH y FADH2 son coenzimas (moléculas que se unen a enzimas) capaces de acumular la energía en forma de poder reductor para su conversión en energía química en la fosforilación oxidativa.

El FADH2 de la succinato deshidrogenasa, al no poder desprenderse de la enzima, debe oxidarse nuevamente in situ. El FADH2 cede sus dos hidrógenos a la ubiquinona (coenzima Q), que se reduce a ubiquinol (QH2) y abandona la enzima. Las reacciones son: Molécula Enzima Tipo de reacción Reactivos/ Coenzimas Productos/ Coenzima l. Citrato 1 . Aconitasa Deshidratación H20 II. is-Aconitato[ ] 2. Aconitasa Hidratación III. Isocitrato 3. Isocitrato deshidrogenas Oxidación FAD FADH2 VIII. Fumarato 8. Fumarato Hidratasa Adición (H20) IX. L-Malato g.

Malato deshidrogenasa NAD+ N ADH + H+ X. Oxalacetato 10. Citrato sintasa Condensación Etapas del Ciclo de Krebs El sitio activo de la enzima, activa el acetil-CoA para hacerlo afín a un centro carbonoso del oxalacetato. Como consecuencia de la unión entre las dos moléculas, el grupo tioéster (COA) se hidroliza, formando así la molécula de citrato. La reacción es sumamente exoergónica (AG’0–31. 4 kJ/mol), motivo por el cual este paso es irreversible. El citrato producido por la enzima, además, es capaz de inhibir competitivamente la actividad de la enzima.

Incluso estando la reacción muy favorecida (porque es exoergónica), la citrato sintasa puede ser perfectamente regulada. Este aspecto tiene una notable importancia biológica, puesto que permite una completa regulación del ciclo de Krebs completo, convirtiendo a la enzima en una especie de marcapasos del ciclo. Reacción 2: Aconitasa (De ‘trato) 31_1f8 de isocitrato. En el sitio activo de la enzima está presente un clúster hierro- azufre que, junto a algunos residuos de aminoácidos polares, iga el sustrato.

En concreto, la unión al sustrato se asegura por la presencia de un resto de serina, de arginina, de histidina y de aspartato, que permiten sólo la unión estereospecifica del citrato 1 R, 2S, rechazando la forma opuesta. Reacción 3: Isocitrato deshidrogenasa (De isocitrato a oxoglutarato) La isocitrato deshidrogenasa mitocondrial es una enzima dependiente de la presencia de NAD+ y de Mn2+ o Mg2+ Inicialmente, la enzima cataliza la oxidación del isocitrato a oxalsuccinato, lo que genera una molécula de NADH a partir de NAD+.

Sucesivamente, la presencia de un ión bivalente, ue forma un complejo con los oxígenos del grupo carboxilo en posición alfa, aumenta la electronegatividad de esa región molecular. Esto genera una reorganizacion de los electrones en la molécula, con la consiguiente rotura de la unión entre el carbono en posición gamma y el grupo carboxilo adyacente. De este modo se tiene una descarboxilacón, es declr, la salida de una molécula de C02, que conduce a la formación de a-cetoglutarato, caracterizado por dos carboxilos en las extremidades y una cetona en posición alfa con respecto de uno de los dos grupos carboxilo.

Reacción 4: a-cetoglutarato deshidrogenasa (De oxoglutarato a Succinil-CoA) Después de la conversión del isocitrato en a-cetoglutarato se produce una segunda reacción de descarboxilación oxidativa, que lleva a la formación de succini se produce una segunda reacción de descarboxilación oxidativa, que lleva a la formación de succinil COA. La descarboxilación oxidativa del a-chetoglutarato es muy parecida a la del piruvato, otro a-cetoácido. Ambas reacciones incluyen la descarboxilación de un a-cetoácido y la consiguiente producción de una unión tioéster a alta energía con la coenzima A.

Los complejos que catalizan tales reacciones son parecidos entre ellos. La a-cetoglutarato deshidrogenasa (o, más correctamente, oxoglutarato deshidrogenasa), está compuesta de tres enzimas diferentes: * Subunidad El: las dos cetoglutarato deshidrogenasas. ‘k Subunidad E2: la transuccinilasa. (La subunidad El y E2 presentan una gran homología con las de la piruvato deshidrogenasa. ) * Subunidad E3: la dihidrolipoamida deshidrogenasa, que es el mismo polipéptido presente en el otro complejo enzimático.

Reacción 5: Succinil-CoA sintetasa (De SucciniI-CoA a succinato) El succinil-CoA es un tioéster a alta energía (su AGO’ de hidrólisis está en unos -33. 5 kJ mol-l, parecido al del ATP que es de -30. kJ mol-l). El citrato sintasa se sirve de un intermediario con tal unión a alta energía para llevar a cabo la fusión entre una molécula con dos átomos de carbono (acetil-CoA) y una con cuatro (oxalacetato). La enzima succinil-CoA sintetasa se sirve de tal energía para fosforilar un nucleósido difosfato purinico como el GDP. La energía procedente del tioéster viene convertida en energía ligada a una unión fosfato.

El primer paso de la reacción genera un nuevo intermedi en energía ligada a una unión fosfato. El primer paso de la reacción genera un nuevo intermediario a alta energía, conocido como succinil fosfato. Sucesivamente, una histidina presente en el sitio catalítico remueve el fosfato de la molécula glucídica, generando el producto succinato y una molécula de fosfohistidina, que dona velozmente el fosfato a un nucleósido difosfato, recargándolo a trifosfato. Se trata del único paso del ciclo de Krebs en el que se produce una fosforilación a nivel de sustrato.

El GTP está implicado principalmente en las rutas de transducción de señales, pero su papel en un proceso energético como el ciclo de Krebs es, en cambio, esencialmente trasladar grupos fosfato hacia el ATP, en una reacción catalizada por la enzima nucleósido difosfoquinasa. Reacción 6: Succinato deshidrogenasa (De succinato a fumarato) La parte final del ciclo consiste en la reorganización de moléculas a cuatro átomos de carbono hasta la regeneración del oxalacetato. Para que eso sea posible, el grupo metilo presente en el succinato tiene que convertirse en un carbonilo.

Como ocurre en otras rutas, por ejemplo en la beta oxidaclón de los ácidos grasos, tal conversión ocurre mediante tres pasos: una primera oxidación, una hidratación y una segunda oxidación. Estos tres pasos, además de regenerar oxalacetato, permiten la extracción ulterior de energía mediante la formación de FADH2 y NADH. La primera reacción de oxidación es catalizada por el complejo enzimático de la succinato deshidrogenasa, la única enzima del ciclo es catalizada por el complejo enzimático de la succinato deshidrogenasa, la única enzima del ciclo que tiene como aceptor de hidrógeno al FAD en vez de al NAD+.

El FAD es enlazado de modo covalente a la enzima por un residuo de histidina. La enzima se vale del FAD ya que la energía asociada a la reacción no es suficiente para reducir el NAD+. El complejo enzimático también es el único del ciclo que pasa dentro de la membrana mitocondrial. Tal posición se debe a a implicación de la enzima en la cadena de transporte de los electrones. Los electrones pasados sobre el FAD se introducen directamente en la cadena gracias a la unión estable entre la enzima y el cofactor rmsmo.

Reacción 7: Fumarasa (De fumarato a L-malato) La fumarasa cataliza la adición en trans de un protón y un grupo OH- procedentes de una molécula de agua. La hidratación del fumarato produce L-malato. Reacción 8: Malato deshidrogenasa (De L-malato a oxalacetato) La última reacción del ciclo de Krebs consiste en la oxidación del malato a oxalacetato. La reacción, catalizada por la malato eshidrogenasa, utiliza otra molécula de NAD+ como aceptor de hidrógeno, produciendo NADH. La energ[a libre de Gibbs asociada con esta última reacción es decididamente positiva, a diferencia de las otras del ciclo.

La actividad de la enzima es remolcada por el consumo de oxalacetato por parte del citrato sintasa, y de NADH por parte de la cadena de transporte de electrones. Regulación Muchas de las enzimas del ciclo de Krebs son reguladas por retroalimentación negat electrones. retroalimentación negativa, por unión alostérica del ATP, que es un producto de la vía y un indicador del nivel energético de la élula. Entre estas enzimas, se incluye el complejo de la piruvato deshidrogenasa que sintetiza el acetil-CoA necesario para la primera reacción del ciclo a partir de piruvato, procedente de la glucólisis o del catabolismo de aminoácidos.

También las enzimas citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa y a-cetoglutarato deshidrogenasa, que catalizan las tres primeras reacciones del ciclo de Krebs, son inhibidas por altas concentraciones de ATP. Esta regulación frena este ciclo degradatlvo cuando el nivel energético de la célula es bueno. Algunas enzimas son también reguladas negativamente cuando el ivel de poder reductor de la célula es elevado. El mecanismo que se realiza es una inhibición competitiva por producto (por NADA) de las enzimas que emplean NAD+ como sustrato.

Así se regulan, entre otros, los complejos piruvato deshidrogenasa y citrato sintasa. Bibliografía: Guillermo, P (2013). Ciclo de Krebs. Recuperado el 19 de enero de 2016 de http://wrw’w. ciclodekrebs. com/ Guillermo, P (2013). Etapas del Ciclo de Krebs. Recuperado el 19 de enero de 2016 de http://www. ciclodekrebs. com/etapas_del_ciclo_de_krebs Wikipedia. Ciclo de Krebs. Recuperado el 19 de enero de 201 6 de https://es. wikipedla. org/wiki/Ciclo_de_Krebs 81_1f8